БЕЛКИ
Спасибо нашим инвесторам из казино онлайн
БЕЛКИ
, или протеины, высокомолекулярные коллоидальные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Б. по своему количественному содержанию в организме животных занимают среди твердых составных частей его одно из первых мест, а по своему биол. значению принадлежат к числу важнейших составных частей организма, являясь постоянной, безусловно необходимой для жизни и ничем незаменимой составной частью клеток как животных, так и растений; жидкости животного организма также содержат Б. в большем или меньшем количестве. Вследствие своего значения для организма эти вещества получили название протеинов (от греч. protos—первый, главный); белками они названы по своему нахождению в яичном белке. Б. получаются большей частью в виде бесцветных или желтоватых порошков, но нек-рые из них интенсивно окрашены (красный НЬ, синий оксигемоцианин). В природе Б. находятся в виде растворов, иногда сиропообразных (яичный белок), в виде коллоидальных масс различной консистенции: от полужидких до твердых (соединительная ткань, ногти, шерсть), обычно в аморфном виде, хотя в редких случаях встречаются и в кристаллах (кристаллы алейрона в растительных семенах, желточные пластинки, очень редко в эпителиальных клетках, в миэломе). Легко может быть получен в кристаллах оксигемоглобин. Гофмейстеру (Hofmeister) удалось, впервые в 1889 г., закристаллизовать некоторые другие белки (в особенности альбумины); для этого раствор белков насыщают наполовину сернокислым аммонием и к фильтрату прибавляют разведенную H2S04 до появления мути. Б. не имеют ни запаха, ни вкуса. В воде Б. набухают, что имеет важное значение для морфологического строения и жизненных процессов организма; от прибавления кислот или щелочей набухание Б. увеличивается до известного предела, затем вновь уменьшается. Б. являются важными аккумуляторами воды в организме. После набухания некоторые Б. (альбумины) растворяются в воде, но, соответственно своему коллоидальному характеру, образуют не истинные, а ложные коллоидальные растворы; другие белки (глобулины) нерастворимы в воде, но растворяются в растворах средних солей 5—15% концентрации и в разведенных к-тах и щелочах; есть Б. (кислотные и щелочные альбуминаты) нерастворимые ни в воде, ни в средних солях, но растворимые в разведенных к-тах и щелочах; известны Б. (эластин), к-рые нерастворимы ни в каких растворителях и если и растворяются в крепких к-тах, то при этом разлагаются. В спирте (за исключением нек-рых растительных Б.), в эфире, хлороформе, бензоле и т. д. Б. нерастворимы. Диффундируют и диализируют Б. очень медленно, т. ч, практически их можно считать неспособными к диализу, чем пользуются для освобождения Б. от кристал-лоидных примесей. Б. задерживаются при ультрафильтрации. Растворы Б. опалесци-руют и обнаруживают Брауновское движение и феномен Тиндаля (см.
Типдаля феномен).
Белки значительно понижают
поверхностное натяжение
(см.) воды; растворы их сильно пенятся при встряхивании. Растворы одного и того же Б. при различных условиях и даже различные частицы Б. в одном и том же растворе обнаруживают неодинаковые степени дисперсности. В растворах частицы белков имеют отрицательный или положительный электрический заряд в зависимости от реакции раствора и поэтому обнаруживают явления катафореза. Такая реакция, при которой частицы Б. не перемещаются в электрическом поле, носит название
изоэлектрической точки
(см.); для большинства Б. животного происхождения она лежит в кислой области (рН= =приблизительно 5), но для глобина она соответствует рН=8,1, для многих растительных Б.—рЫ=7 до 10. Одноименно заряженные частицы Б. взаимно отталкиваются, снятие же с частиц их электрических зарядов противоположными по знаку зарядами других частиц или ионов вызывает слияние диспергированных частиц в более крупные, выпадающие в виде осадка, аггрегаты,— теория Гарди и Бредига (Hardy, Bredig). Такое осаждение Б. из их растворов может быть вызвано добавлением электролитов с их электрически заряженными ионами или добавлением коллоидов, частицы к-рых несут электрические заряды, противоположные зарядам осаждаемого Б.: взаимное осаждение коллоидов, имеющее значение в биологии и технике. Б. могут служить для суспенсоидов защитными коллоидами. Б., будучи
амфолитами
(см.), в своих растворах ионизированы, но очень слабо. Степень ионизации возрастает от прибавления кислот, при чем увеличивается концентрация катионов Б., или щелочей, вызывающих повышение концентрации его анионов; поэтому свойства растворов Б. могут очень
сильно меняться в зависимости от реакции раствора. В изоэлектрической точке ионизация Б. и, вместе с тем, вязкость его раствора достигают минимума, а осаждаемость спиртом или нагреванием — максимума. Ионы Б., находящиеся в большем или меньшем количестве в сильно гидратированном состоянии, значительно повышают вязкость воды. В водных растворах желатины вязкость настолько велика, что эти растворы при охлаждении превращаются в студень, вновь разжижаясь при нагревании. Явления поверхностного натяжения сильно развиты в растворах Б. вследствие громадной поверхности, к-рую образует сумма поверхностей огромного количества чрезвычайно мелко диспергированных частиц. От сильного развития явлений поверхностного натяжения зависит и резко выраженная способность Б. адсорбировать различные, особенно коллоидальные, вещества, находящиеся в растворе вместе с Б., и, в свою очередь, адсорбироваться на поверхности других коллоидов. Это свойство белков значительно затрудняет получение их в чистом виде. Разделение смеси Б. основано на кристаллизации их, на дробном осаждении солями, спиртом или ацетоном, на осаждении некоторых белков при диализе, на ультрафильтрации. При прокаливании белки обугливаются, издают запах жженых волос и образуют пригорелые маслянистые продукты. При сжигании в калориметре 1 е белка дает 4,16—5,99 калории; при сгорании 1
г
белка в организме животного при смешанной пище образуется 4,1 калории.
Реакции на Б.
весьма многочисленны, но нет ни одной из них, к-рая была бы специфична только для Б. Реакции по осаждению: 1. Растворы Б. свертываются при кипячении, если реакция их слабокислая или нейтральная; растворы щелочные или сильнокислые (за исключением азотной, трихлоруксусной, сульфосалици-ловой кислот) не свертываются вследствие образования щелочных или кислотных аль-буминатов. Процесс свертывания Б. от нагревания необратим, сгусток Б. не переходит обратно в раствор по охлаждении. Температура свертывания различных Б. неодинакова (40—85°), но и для одного и того же Б. меняется в зависимости от содержания в растворе других веществ. Растворы Б., совершенно освобожденные от минеральных солей, не свертываются при кипячении.
2.
Белки осаждаются концентрированными минеральными к-тами, за исключением ортофосфориой, при чем избыток к-ты, за исключением азотной, вновь рас – творяет осадок. 3. Б., за исключением пептонов, осаждаются при насыщении их растворов сернокислым аммонием. При насыщении другими средними солями глобулины осаждаются, альбумины же не осаждаются, но и альбумины оседают при насыщении средней солью с добавлением уксусной или соляной к-ты или при насыщении некоторыми смесями двух средних солей’. Осаждение средними солями носит название высаливания; этот процесс обратимый, и образующиеся осадки вновь растворяются по добавлении воды. При высаливании Б. катионы солей действуют осаждающим образом, анионы же препятствуют осаждению, при чем сила действия неодинакова у различных катионов и анионов (ряды Гофмейстера); поэтому различные соли обладают весьма неодинаковым осаждающим действием. 4. Белки осаждаются солями тяжелых металлов, при чем здесь имеет значение почти исключительно катион соли; для осаждения достаточно небольшого количества соли, избыток же ее часто вновь растворяет осадок; процесс осаждения необратим, и состав образующегося осадка непостоянен. 5. Спирт; эфир, хлороформ, ацетон осаждают растворы белков. Образующиеся осадки вначале растворимы в воде, но при долгом настаивании с осадителем Б. денатурируются, утрачивая свою растворимость в воде; на этом основан один из гист. способов фиксации. 6. Белки дают алкалоидные реакции, т. е. осаждаются теми же реактивами, что и алкалоиды: железисто-синеродистым калием с добавлением уксусной к-ты, танином, пикриновой к-той, фос-форно-вольфрамовой и фосфорно-молибде-новой к-тами, растворами йодной ртути, подкисленными соляной к-той, или йодистого висмута в йодистом калии. Эти реакции зависят от присутствия гетероциклических и диаминовых групп.—Ц в е т н ы
е
реакции: 1. Иод окрашивает Б. в желто-бурый цвет. 2. Миллонов реактив окрашивает Б., лучше при нагревании, в пурпурно-красный цвет. Эти две реакции служат микрохим. реакциями на Б. 3. Ксантопро-теиновая реакция: желтое окрашивание при нагревании Б. с азотной кислотой, переходящее при подщелочении в оранжевое. 4. Биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание от прибавления едкой щелочи и небольшого количества медного купороса. Пептоны дают при этом розово-красное окрашивание. 5. Реакц
ия Адамкевича: фиолетово-красное окрашивание при кипячении с ледяной уксусной кислотой и несколькими каплями серной к-ты. 6. Реакция Либермана: сине-фиолетовое окрашивание при нагревании с дымящейся НС1. 7. Реакция Распайля:вишнево-красное окрашивание при осторожном смешении раствора белков, содержащего очень небольшое количество тростникового сахара, с крепкой серной кислотой. 8. Реакция Молиша: фиолетовое окрашивание от прибавления крепкой серной к-ты к раствору Б., смешанному с небольшим количеством а-наф-тола. Если вместо нафтола взять тимол, окрашивание получается карминно-красное. 9. Реакция Абдергальдена (нингидриновая): синее окрашивание при кипячении с нинги-дрином. Кроме упомянутых, белки дают много других цветных реакций. Химическое строение В. Элементарный состав различных Б. колеблется в след. пределах: С—49,5—55,0%, Н—6,4—7,4%, N—9,6—18,8%, О—19,7—34,2%, S—0,3%— 5,0%. В некоторых Б. содержится также Р (фосфопротеиды), Fe (гемоглобин), J (ти-реоглобулин), Си (гемоцианин).—Молекулярный вес белков очень высок и оценивается обычно в 14.000—16.000, даже до 34.500. Соответственно высокому молекулярному весу белков, осмотическое давление их растворов очень невелико, составляя лишь немного
мм
ртутного столба. Для выяснения химического строения белков были испробованы все методы, какими обычно пользуются в органической химии; наиболее ценными оказались результаты, полученные при гидролизе Б. кислотами или ферментами пищеварительных соков. При гидролизе Б. проходят последовательно через стадии альбумоз, пептонов и распадаются затем на окончательные продукты расщепления, главн. образ., аминокислоты. Такому же расщеплению Б. подвергаются при переваривании в пищеварительн. тракте и при распадении в клетках животных и растений (о гнилостном расщеплении Б. см.
Гниение).
Впервые один из окончательных продуктов гидролиза Б. был получен в 1820 г. Браконно (Braconnot) в виде кристаллического клеевого сахара, к-рый впоследствии получил название гликоколла. Исследованиями ряда авторов: Ритгаузена, Шютценбергера, Дрекселя, Гедина, Коссе-ля, Эмиля Фишера, Абдергальдена, Гопкин-са (Ritthausen, Schutzenberger, Drechsel, He-din, Kossel, Fischer, Abderhalden, Hopkins) и других было выяснено, что главная масса продуктов гидролиза белков состоит именно из
аминокислот
(см.); всего при гидролизе различных белков в настоящее время выделено 25 различных аминокислот, среди которых имеются представители всех трех рядов органической химии: ациклического, карбоциклического и гетероциклического. При разделении смеси аминокислот большое значение имеет метод Эм. Фишера (1901 г.), основанный на дробной перегонке в вакууме сложных эфиров аминокислот, и метод Дрекселя (1889 г.)—выделение
гексонових оснований
(см.) при помощи осаждения фосфорно-вольфрамовой к-той. Кроме аминокислот, в продуктах гидролиза Б. были найдены
гхюкозамин
(см.) и его стереоизомеры, аммиак и мела-ноидиновые вещества. Те аминокислоты белковой молекулы, в которых есть асимметрический атом углерода (см.
Асимметрический углерод),
оказываются не рацемическими,, а оптически деятельными. Соответственно этому все белки оптически деятельны, при чем почти все вращают плоскость поляризации лучей света влево и лишь немногие из них (НЬ, нуклеопротеиды) обладают правым вращением. Искусственная рацемизация белков, как нашли Дэкин и Дедли (Dakin, Dudley), в значительной степени понижает их биолог, ценность как питательного материала не только для жи – вотных, но и для микробов. Все аминокислоты, участвующие в строении Б., являются а-изомерами, равным образом и глюко-замин содержит амидную группу в а-поло-жении к альдегидной. В настоящее время известно, в виде каких соединений находится в белковой молекуле 3/« содержащегося в ней количества азота.; имеются ли в остальной
1/t
также и неизвестные еще продукты распада белков, сказать пока нельзя. Отдельные виды белков отличаются друг от друга не только по качественному составу образующихся из них продуктов распада, но еще в большей степени—по количественному содержанию отдельных аминокислот. Общая схема весьма сложного строения Б. была в значительной степени выяснена благодаря классическим работам Эм. Фишера, начатым в 1900 г., но еще очень многое в этом вопросе остается неизвестным. В основе строения Б. лежит полипептидная группировка общего типа: R. CH(NH2). .СО—HN. CH(R’).COOH, где число остатков отдельных аминокислот может быть значительно больше двух. Фишер выработал общие методы синтеза пептидов и показал, что из Б., при их осторожном гидролизе, действительно удается получить пепти
ды, тождественные с соответствующими искусственно синтезированными пептидами. Подобно пептонам, пептиды имеют горький вкус, дают биуретовую реакцию, алкалоидные реакции, при кипячении с к-тами расщепляются с образованием аминокислот. Тот факт, что пептиды, искусственно синтезированные из остатков находящихся в природе аминокислот, способны перевариваться трипсином и эрепсином, как перевариваются этими ферментами белки, аль-бумозы и пептоны, в особенности важен для доказательства наличия в Б. пептидных связей, так как каждый фермент может разрывать связь только строго определенного характера. При расщеплении пептидных связей как искусственном, так и биологическом, одни аминокислоты (например, триптофан, тирозин) отщепляются легко, другие (например, гликоколл) значительно труднее. В пользу предсуществования в Б. пептидных группировок говорит также присутствие в органах ферментов, способных расщеплять полипептиды. Признание пептидных связей в Б. хорошо согласуется с тем фактом, что белки б. ч. суть амфолиты; нек-рые Б. богаты остатками кисло-реагирующих двуосновных аминокислот и тогда имеют более выраженный кислотный характер; наоборот, в случае преобладания остатков щелочно-реагирующих гексоновых оснований, в амфолитном характере Б. становятся более выраженными щелочные свойства. Пептидные группировки являются, однако, не единственным способом связи N в белке. Часть N, находящаяся в слабо связанном состоянии, т. е. легко, даже при обыкновенной t°, отщепляющаяся в виде аммиака при действии кислот или щелочей, содержится в форме амидов кислот, напр., глютаминаНООС. СН(ЫН8).СН2.СН,.СО. ЫН!!. Подобно N и часть S находится в Б. в слабо связанном состоянии; способы связи ее еще недостаточно выяснены. Третьим способом связи N в Б. служит группировка гуанидинового типа HN;C(NH2)„ в виде остатков
аргинина
(см.) HN:C(NH2).NH. .CH2.CH2.CH2.CH(NH2).COOH, где атомы Н амидных групп могут замещаться остатками аминокислот, образуя пептидные группировки. За последние годы изучение вопроса о хим. строении Б. приняло новое направление, заключающееся в допущении присутствия. в Б., кроме открытых пептидных цепей, также и их ангидридных циклических группировок, так наз. дикетопипе-разинов; напр., ангидрид глицил-аланина NH2.CH2.CO—NH. CH(CHs).COOH есть ме-тил-дикетопиперазин
сн,—со
>NH. СО—СН. СН,
Образование дикетопиперазинов при гидролизе белков доказано, но нельзя еще считать окончательно выясненным вопрос о том, находятся ли такие кольца в Б. в предобразо-ванном виде или же они образуются в качестве искусств, продуктов обработки. Систематические и разносторонние исследования Абдергальдена с большой вероятностью говорят за предобразованное присутствие в Б. дикетопиперазиновых колец, с чем согласуются и рентгенограммы, напр., шелка. Согласно новому взгляду, молекула Б. построена не только из длинных полипептидных цепей, но и из сравнительно небольших циклов, которые ассоциированы между собой при помощи побочных единиц сродства в весьма крупные комплексы и соединены с пептидами и аминокислотами. Этот взгляд аналогичен с современным представлением о строении полиоз и допускает возможность изменения физ.-хим. свойств Б. уже при простом раскрытии или замыкании дикетопиперазиновых колец или при их изомеризации. Биол. переход одного вида Б. в другой и начальные стадии ферментативного расщепления Б. при таком взгляде возможны и без глубокого расщепления белковой молекулы, просто путем отщепления того или иного ассоциированного комплекса атомов. Возможно, что пищеварительные ферменты находят в Б. различные места для приложения своего действия: один фермент может расщеплять ассоциационные связи отдельных комплексов, другой—разрывать дикетопиперазиновые кольца, третий—ги-дролизировать пептидные связи. Если общая схема строения б. или м. выяснена, то детали этого строения Б. остаются неизвестными вследствие того, что одни и те же аминокислоты могут давать друг с другом разнообразные комбинации в зависимости от порядка соединения аминокислот друг с другом. Если представить себе, что в молекулу Б. входят остатки только 12 аминокислот, из к-рых каждая взята только по 1 молекуле, то может быть около Vi миллиарда различных комбинаций, т. е. около 7а миллиарда различных белков полипептидного типа строения. Нисколько неудивительно поэтому, что не только Б. животных отличаются от растительных Б., но даже, напр., Б. крови различны у различных животных, как это показывают биологические реакции; эти тончайшие отличия могут передаваться по наследству, уч
аствуя в создании специфических биол. наследственных признаков. Классификация Б. Так как различия химического строения отдельных видов Б. еще очень мало изучены, то классификация Б. не может быть построена на принципе классификации органической химии, т. е. на хим. строении. Различные классификации Б. основываются почти исключительно на их внешних признаках и недостаточно удовлетворительны. Б. могут быть разделены на след. крупные группы: I. Простые (в отличие от сложных), первичные (в отличие от измененных) Б., или протеины. II. Б., измененные действием каких-либо агентов. III. Сложные Б., или протеиды, расщепляющиеся на простой Б. и какое-либо небелковое тело, т. н. простетическое (приставное). IV. Альбуминоиды, имеющие лишь некоторое сходство с протеинами, но во многом резко отличающиеся от них.—I г р у п-п а делится на
альбумины
и
глобулины
(см.). Как глобулины, так и альбумины свертываются при кипячении их растворов. II группа заключает в себе кислотные и Щелочные альбуминаты, альбумозы, пептоны (см. соответствующие слова), Б. измененные действием жара, спирта и т. д., действием свертывающих Б. ферментов (фибрин, параказеин, коагулёзы, пластеины), глобин, образующийся при расщеплении НЬ, гистон, получаемый при расщеплении нуклеогистона. Глобин и гистон—Б. ясно щелочного характера. III группа, представители к-рой имеют характер кислых Б., распадается на подгруппы: а) фосфопротеи-ды, при расщеплении которых получается фосфорная к-та и которые делятся на нук-леопротеиды (напр., нуклеогистон), дающие при расщеплении пуриновые основания, и нуклеоальбумины (казеин, вителлин), не дающие этих оснований; Б. этой подгруппы имеют тесное отношение к процессам деления клетки и питания юного организма животных и растений; б) хромопротеиды (НЬ, гемоцианин), которые несут в организме животных дыхательную функцию и при расщеплении дают белок и окрашенный комплекс атомов; в) гликопротеиды, при расщеплении которых получается большое количество амидного производного того или иного углевода и к-рые по свойствам значительно отличаются от протеинов (муцин, хондромукоид). К IV группе относятся белки, КЗ: К бы от природы денатурированные и служащие в организме нерастворимым защитительным футляром или каркасом (кератин кожи и эпидермоидальных образований, неврокератин, коллаген и эластин соединительной ткани, спонгин губки, фиброин шелка). Синтез Б. При чрезвычайной сложности химич. строения Б., которое далеко еще не выяснено, попытки искусственного синтеза Б. еще преждевременны. Принципиально такую задачу следует признать разрешимой, и рентабельный заводский синтез Б. имел бы громадное практическое значение для человечества. В природе синтез белков из неорганических соединений осуществляется только растениями и протекает в растительном мире в огромном масштабе. Для синтеза Б. большинство растений нуждается в доставке им связанных соединений (см.
Азот,
круговорот), гл. обр., азотнокислых и аммиачных солей, к-рые всасываются корнями растений из почвы и поступают в листья. В листьях из углеводов и соединений N происходит синтез Б., к-рый, в отличие от синтеза углеводов растениями, может совершаться в темноте. Промежуточные этапы синтеза Б. в растениях еще не выяснены. Одни авторы допускают образование соли муравьино-гидроксамовойк-тыНО. СН:Ы. ОН из азотнокислой соли и муравьиного альдегида, промежуточного продукта при синтезе углеводов в растениях; другие предполагают, что восстановление нитратов идет до синильной кислоты HCN, которая и потребляется растением для синтеза Б.; существует взгляд, согласно к-рому синильная кислота и аммиак дают с альдегидами растений аминокислоты: CH2:0 + HCN+ +NH3 -* CH2(NH2).CN -* CH2.(NH2).COOH, чем объяснялось бы присутствие в Б. остатков исключительно а-изомеров аминокислот. Из синтезированных в растениях аминокислот и их амидов (аспарагина и глютамина) затем строится сложнейшая белковая молекула (относительно усвоения некоторыми растениями свободного атмосферного N см.
Азот
—круговорот). Животные нуждаются в доставке им с пищей готовых белков, которые подвергаются постепенному гидролизу в желудочно-кишечном тракте в результате последовательного действия ферментов пищеварительных соков и всасываются, главным образом, в виде продуктов глубокого расщепления (простых пептидов и аминокислот). Этим обеспечивается постоянство химического строения и физ.-хим. свойств Б. данного вида животных, независимо от различий в строении и свойствах Б. пищи. При достаточно глубоком расщеплении, из Б. пищи образуются обломки их
молекул, уже утратившие отпечаток своего происхождения, к-рый делал бы эти Б. чуждыми данному организму; напр., благодаря этому организм грудного ребенка может синтезировать свои собственные Б., а не откладывать в – своих клеточках казеин молока. Возможность синтеза Б. из всосанных аминокислот, содержание к-рых в крови действительно повышается во время пищеварения, доказана исследованиями Леви (Loewi) и других авторов, особенно Абдергальдена, которые показали, что Б. пищи, необходимые для жизни животных, могут быть заменены смесью продуктов окончательного расщепления Б., их аминокислотами, и притом на долгий срок (в течение, напр., 100 дней с лишним). В смеси аминокислот, назначенных для замены Б. пищи, нек-рые аминокислоты (напр., гликоколл, аланин) могут отсутствовать и, следовательно, могут образовываться в организме животных из других веществ; отсутствие же прочих аминокислот отражается неблагоприятно на общем состоянии животного, вызывая, напр., приостановку роста или падение веса. Такие аминокислоты, к числу к-рых принадлежат, напр., трипто – фан, тирозин, цистин, лизин, не могут образовываться в организме животного, который нуждается в доставке их с пищей в готовом виде или в виде Б. Если в Б. содержатся остатки всех аминокислот, необходимых для правильного хода жизненных процессов, и, следовательно, при переваривании получается смесь всех необходимых аминокислот, то такие Б. называются полноценными. Б. же, в к-рых остатки нек-рых необходимых аминокислот отсутствуют или содержатся в недостаточном количестве, носят название неполноценных; к числу неполноценных Б. принадлежат желатина, некоторые растительные Б. Прежнее предположение о том, что обратный синтез Б. из аминокислот имеет место уже в кишечиой стенке, подобно синтезу жиров из продуктов их переваривания, или в печени, подобно синтезу ею гликогена,—недостаточно обосновано, и более вероятным надо считать, что синтез Б. совершается во всех клетках организма из приносимых им с кровью продуктов глубокого расщепления Б.’ пищи. Клетки каждого органа из доставляемой им смеси этих продуктов берут нужные им аминокислоты и в необходимых относительных количествах для построения своих Б., специфичных для каждого органа. Синтез Б. осуществляется, вероятно, при содействии ферментов; по отношению к пищеварительным ферментам исследования Тейлора и Робертсона (Taylor, Robertson) говорят в пользу возможности обратного ферментативного синтеза Б. из продуктов их гидролитического расщепления. Для синтеза Б. утилизируется не все образовавшееся количество этих продуктов,—часть их, не превращаясь в Б., быстро подвергается дальнейшему расщеплению с отщеплением аммиака и образованием мочевины и других азотистых веществ, выделяющихся с мочой. Отщепление аммиака от аминокислот происходит, повидимому, уже в кишечной стенке, и аммиак с кровью воротной вены поступает в печень, где идет на синтез мочевины. Освободившаяся при этом безазотистая часть молекулы аминокислоты подвергается полному окислению в воду и угольный ангидрид или идет на образование углеводов и жиров в организме.
Расщепление В.
в клетках совершается под влиянием ферментов, как и посмертный распад Б. в процессе
аутолиза
(см.). Продукты прижизненного внутриклеточного распада Б., в общем, те же, что и продукты искусственного гидролиза Б. Если в крови и органах животных можно найти лишь следы аминокислот, далеко не соответствующие количеству Б., распавшихся за сутки, то это зависит от того, что аминокислоты, по мере своего образования в организме, подвергаются дальнейшему расщеплению и окислению. Если образующиеся в организме аминокислоты защитить от окисления путем синтеза их с трудно-окисляющимся веществом, введенным в организм, то с мочой выделяются большие количества образовавшегося продукта синтеза, как, напр., гиппу-ровой кислоты С6Н5.СО—NH. CH2.COOH, при кормлении бензойной кислотой, синтезирующейся в организме с гликоколлом; в прорастающих семенах растении, где процессы окисления идут менее интенсивно, чем у животных, содержится значительное количество аминокислот, образовавшихся в результате гидролитического расщепления запасов Б. Аминокислоты, образующиеся в клетках из Б., подвергаются разнообразным дальнейшим превращениям. Бблыная часть их претерпевает
дезаминирование
(см.), при чем N их выделяется с мочой в форме мочевины и других азотистых продуктов обмена Б., а безазотистая часть сгорает сполна или утилизируется организмом для синтеза углеводов и жиров. Промежуточными продуктами при так