ТРИПТОФАН
Спасибо нашим инвесторам из казино онлайн
ТРИПТОФАН (прежнее название протеин-хромоген), f\ —r. CHLCHCOOH индол-а-аминопропионовая к-та, аминокислота, получающаяся при гидролизе белков действием трипсина, бактерий, баритовой воды; при кислотном гидролизе большая часть Т. разрушается. Т. найден в свободном виде в селезенке быка, лошади, в сыре, в мясе рыб, в прорастающих семенах, в соке прорастающих стеблей свекловицы, образуется при гидролизе соляной к-той пчелиного яда. Т. входит в состав многих белков (альбумины и глобулины животного и растительного происхождения, казеин, вителлин, глобин и др.). Некоторые альбуминоиды, протамины (сальмин), а также глиадин, зеин Т. не содержат. Т. искусственно синтезирован Эллингером и Фламандом (Ellinger, Fla-mand) из /?-индолальдегида. Природный Т. является л евовращающим; он рацемизируется при 12-часовом нагревании с 25%-ной соляной к-той при 170°, а по данным нок-рых авторов даже при перекристаллизации из горячего пиридина. Удельное вращение Т. точно не установлено, что зависит повидимому от легкой его рацемизации; так напр. для водного 0,5%-ного раствора Т. определено [a]D = от—29,75 до —40,3; 10—11%-ные растворы в nNaOH дают [ос]пго = от + 6,06 до + 6,57. Т. кристаллизуется в виде шелковистых ромбоидальных и шестисторон-них листочков. Рацемический Т. имеет слегка сладкий вкус, активный—безвкусен. Т. трудно растворяется в холодной воде, хорошо в горячей, плохо в холодном, хорошо в горячем пиридине; в абсолютном спирте растворяется плохо даже при нагревании. Данные относительно точки плавления разноречивы, т. к. повидимому зависят от быстроты нагревания. По Абдер-гальдену и Кемпе (Abderhalden, Kempe), при быстром нагревании Т. плавится при 289°, по Гопкинсу и Колю (Hopkins, Cole),—при 252°. Т. дает целый ряд соединений, из к-рых нек-рые могут быть использованы в целях его изолирования: напр. натриевая соль 1-/3-наф-талинсульфотриптофана, кристаллы, плавящиеся при 304°, I – и d-1-беизолсульфотрипто-фан, соединения с пикриновой к-той, с формальдегидом и др. альдегидами; медная соль Т. не кристаллизуется, трудно растворима к обычных растворителях. Многие соединения Т. являются окрашенными: предполагают, что ме-ланоидиновые вещества образуются за счет Т. Для обнаружения свободного Т. служит следующая реакция: раствор Т., подкисленный уксусной к-той, при прибавлении Вг – или С1-воды окрашивается в розовый цвет, переходящий при избытке Вг или С1 в желтый; затем реакция Ромье (Romieu), могущая быть использованной гистологами: при прибавлении сиропообразной фосфорной к-ты и последующем слабом нагревании белки окрашиваются в розово-красный цвет; Либермана реакция, Адамкевича реакция (см.) и др.-—В животном организме Т. не синтезируется; поэтому его наличие в пище необходимо; белки, не содержащие Т., не являются полноценными. Отсутствие Т. в пище влечет упадок в весе, слепоту (Curtis); по-видимому триптофан служит также материалом для образования кровяных, мочевых (урохро-ма) и др. пигментов. В кишечнике под действием аэробных гнилостных бактерий из Т. образуется индол и скатол, всасывающиеся через кровь в печень и дающие там эфиросерные к-ты. Дрожжи в присутствии сахара переводят Т. в триптофол (индолэтиловый спирт), Oidium lactis—в ин-долмолочную к-ту; Bact. subtiles дают антра-ниловую к-ту (о-аминобензойная к-та); апа-эробные бактерии—индолил-пропионовую к-ту. В организме собаки и койота Т. переходит в кинуреновую кислоту (см.), выделяющуюся с мочой; промежуточным продуктом превращения при этом является повидимому кинуренин соон fxrC = CH. CH(NII£).COOH, к-рый ставят также в связь и с образованием урохрома. Для количественного определения Т. в белках может служить колориметрический метод Фюрта (Furth), основанный на реакции Вуазене (Voisenet): при прибавлении к раствору триптофана формальдегида (бен-зальдегида), концентрированной НС1 и NaNOa получается фиолетовое (синее) окрашивание. Ошибка до 10%. Необходимые растворы: 1) 2%-ный раствор NaF, в 1 см3 к-рого содержится 1 мг Т. (может стоять долго); 2) 0,05%1-яый раствор NaNOj (готовят перед употреблением из 5%-ного); 3) 2,5%-ный раствор формальдегида или 1,9%-ный бензальдегида в концентрир. IIC1; 4) концентрированная НС1. Белок гидролизуется трипсином или 20—30%-ным раствором NaOH. После нейтрализации гидролизата берут 2см3 раствора (объем его рассчитывают так, чтобы концентрация Т. была от 0,05% до 0,20%) в мерительную колбочку на 20 см3 и прибавляют 1 каплю формальдегида (бензальдегида) и 15 см3 НС1; жидкость желтеет; через 10 минут к ней прибавляют 10 капель раствора NaNOa и дополняют до метки концентрированной соляной к-той. Количество NaNOa должно соответствовать содержанию